Denaturierung durch Aufheben der Wasserstoffbrücke

Hallo,
wenn man zu in Wasser gelösten Polypeptiden oder Proteinen Alkanole (besonders Ethanol) oder Harnstoff gibt, dann denaturiert es bzw. fällt aus.

Warum fällt es aus? Weil sich die Polypeptide bzw. Proteine untereinander besser verbinden durch die Zugabe der genannten Stoffe.
Stimmt das?

Ich habe gelesen, dass die Denaturierung durch das Auflösen und Neuknüpfen von Wasserstoffbrücken stattfindet.
Aber Wasser kann auch Wasserstoffbrücken ausbilden.
Wo liegt der Unterschied in der Wechselwirkung zwischen Wasser und Harnstoff bzw. Alkanole?

Meine Idee wäre, dass Alkanole ja nicht nur Wasserstoffbrücken bilden können, sondern auch einen unpolaren Rest haben, der zusätzliche Bindungen eingeht, sodass ein Alkanol jeweils zwei Proteine miteinander verbindet. Kann man das so sagen?
Bleibt aber noch die Frage, wie das der Harnstoff schafft, der keinen unpolaren Rest hat und nur geringfügig größer ist als das Wassermolekül.

Vielen Dank
Gruß
Tim

Hallo,

Warum fällt es aus? Weil sich die Polypeptide bzw. Proteine
untereinander besser verbinden durch die Zugabe der genannten
Stoffe.
Stimmt das?

Nicht ganz. Proteine lösen sich in Wasser, weil die Wassermoleküle um das Protein herum eine sog. Hydratationshülle ausbilden: durch die H-Brücken vom Protein zu den Wassermolekülen entsteht ein recht geordnetes Netzwerk von Wassermolekülen, ein dem das Protein praktisch im Wasser „festgehalten“ wird.

Organische Lösungsmittel wie Ethanol usw. vermindern die Stabilität dieses Netzwerks von H-Brücken. Sie schieben sich dazwischen. in der Folge fallen mir 3 Effekte ein, welche die Hydratationshüllen stören:

  1. die räumliche Ordnung der Wassermoleküle wird gestört
  2. die H-Brücken der Alkohole nicht ganz so stark wie die von Wasser (Polarität)
  3. Wassermoleküle sind kleiner und bilden je Molekül 2 H-Brücken, Ethanol zB. ist größer und bilden auch nur eine H-Brücke pro Molekül.

Wenn das Protein also seine Hydratationshülle verliert, dann wird es nicht mehr im Wasser „gehalten“ und es „fällt“ aus. Im Prinzip ist das so ein wenig wie eine Phasentrennung, wo sich jetzt eine feste von einer flüssigen Phase abscheiden kann.

Bindungen über die unpolaren Reste der Lösungsmittelmoleküle spielen hierbei keine Rolle. Die sind viel zu schwach. Erst bei sehr langkettigen Alkanolen gewinnt das an Bedeutung -> Detergenzien.

Ich weiß nicht, ob die molekularen Prozesse bei der Fällung genau verstanden sind, und möglicherweise ist meine Sicht auch nicht ganz korrekt. Mögen die Chemiker mich verbessern.

LG
Jochen

Hallo,

wenn man zu in Wasser gelösten … Proteinen … Harnstoff gibt, dann
denaturiert es bzw. fällt aus.

würde ich so allgemein nicht unterschreiben

meine Proteine werden da zwar entfaltet (z. B. weil keine Wasserstoffbrücken mehr), bleiben aber in Lösung (und können (manchmal) wieder zurückgefaltet werden)

Gruß

Martin

Hallo,

wenn man zu in Wasser gelösten … Proteinen … Harnstoff gibt,
dann denaturiert es bzw. fällt aus.

würde ich so allgemein nicht unterschreiben

Da stimme ich zu. Ein Protein fällt aus, wenn seine Hydratationshülle kaputt geht. Bei den meisten normalerweise wasserlöslichen Proteinen führt das in der Folge *auch* dazu, dass sie denaturieren. Man kann Proteinen aber auch denaturieren, ohne die Hydratationshülle zu zerstören - dann bleiben die denaturierten Proteine konsequenter Weise auch in Lösung.

Ursache der Fällung ist das Zerstören der Hydratationshülle. Die Denaturierung ist eine (andere, mögliche) *Folge* der Zerstörung der Hydr.hülle.

LG
Jochen

Hallo,

Warum fällt es aus? Weil sich die Polypeptide bzw. Proteine
untereinander besser verbinden durch die Zugabe der genannten
Stoffe.
Stimmt das?

Nicht ganz. Proteine lösen sich in Wasser, weil die
Wassermoleküle um das Protein herum eine sog.
Hydratationshülle ausbilden: durch die H-Brücken vom Protein
zu den Wassermolekülen entsteht ein recht geordnetes Netzwerk
von Wassermolekülen, ein dem das Protein praktisch im Wasser
„festgehalten“ wird.
Wenn das Protein also seine Hydratationshülle verliert, dann
wird es nicht mehr im Wasser „gehalten“ und es „fällt“ aus. Im
Prinzip ist das so ein wenig wie eine Phasentrennung, wo sich
jetzt eine feste von einer flüssigen Phase abscheiden kann.

Ok, der Unterschied zwischen Denaturieren und Ausfallen ist mir jetzt klar.
Was mir an der Erklärung noch nicht so einleuchtet ist, wie nach Verlust der Hydrathülle das Protein einfach ausfällt.
Nach meinem Wissen löst sich das Protein, weil es in Wasser auch Wasserstoffbrücken zu Wassermolekülen ausbilden kann und nicht mehr zu den anderen Proteinen.
Wenn es ausfällt, also das Gegenteil von Lösen passiert, müsste der Ethanol bzw. Harnstoff irgendwie dafür sorgen, dass sich die Proteine untereinander wieder besser verbinden als mit Wasser.

Warum kann man das nicht so sehen, nach meiner Meinung würde ein solcher Erklärungsansatz besser zum Ziel führen, was natürlich auch das verschwinden der Hydrathülle beinhaltet, aber auch noch einen Schritt tiefer geht.
Es bleibt nur die Frage, wie es der Ethanol bzw. Harnstoff bewirkt?

Könnte da jemand nochmal etwas drauf eingehen?

Vielen Dank