Ich muss einen Vortrag über Phenylketonurie halten.
Bei dieser Krankheit wird Phenylalanin stadt in Tyrosin in Phenylbenztraubensäure umgewandelt.
Meine Frage: Woher nemen sie das Tyrosin zur bildung von Melanin, Homogentisinsäure und Tyroxin?
[…]
Außerdem: Im Essen ist auch Tyrosin drin. Weiterhin muss der zugrundeliegende ENzymdefekt vielleicht nicht vollständig sein. Kenne die konkrete Krankheit dafür nicht genau genug.
MOD: Hinweis auf nicht mehr vorhandenes Doppelpost entfernt.
Hallo,
bei der PKU kann Phenylalanin nicht mehr zu Tyrosin verstoffwechselt und Tyrosin wird dementsprechend zur essentiellen Aminosäure.
Nachtrag
Essentiell bedeutet, dass du es mit der Nahrung aufnehmen musst, wie z.B. auch Vitamine.
[…]
Außerdem: Im Essen ist auch Tyrosin drin. Weiterhin muss der
zugrundeliegende ENzymdefekt vielleicht nicht vollständig
sein. Kenne die konkrete Krankheit dafür nicht genau genug.
So selten ist der Gendefekt nicht mal, die PKU wird autosomal rezessiv vererbt. 1 von 20 Personen in unseren Breiten ist heterozygot und dann ist auch Enzymaktivität verringert, es dauert also länger Phenylalanin abzubauen (Heterozygotentest…). Bei der PKU sind jedoch beide Allele betroffen, der/die Erkrankte ist homozygot für das defekte Allel, dass heißt die Phenylalanindehydrogenase funktionunzt garnicht mehr.
Hallo!
Bei der PKU sind jedoch beide Allele
betroffen, der/die Erkrankte ist homozygot für das defekte
Allel, dass heißt die Phenylalanindehydrogenase funktionunzt
garnicht mehr.
Wie kommst Du dazu? Quelle?
Ich war nicht ganz sicher, aber weil Du das so geschrieben hast, wollte ich nochmal nachschauen.
Was Du geschreiben hast erscheint mir extrem unrealistisch, da für die Phenylketonurie eine hohe allelische Heterogenität berichtet wird:
„PAHdb 2003: What a locus-specific knowledgebase can do“ (2003)
http://dx.doi.org/10.1002/humu.10200
Dort wird zB berichtet, dass 63% der gefundenen pathogenen Phenylalaninhydroxylaseallele Missensemutationen in der Translation sind und selten die Kinetik des Enzyms betreffen, aber den Enzymabbau beschleunigen, Aggregation fördern oder bei der Faltung stören.
Auch scheint es je nach vorhandenen Allelen stark unterschiedliche Expressivitäten der Erkrankung zu geben:
„Mutation analysis anticipates dietary requirements in phenylketonuria“ (2004)
http://www.springerlink.com/content/cdhl816bme87ffvy…
Einen DOI scheint dieser Text nicht zu haben. Sehr komisch.
Gruß, Stefan
Hallo,
Meine Quellen? Mein Kopf. Hier ging’s um einen Vortrag, also wollte ich’s auch bei diesem Niveau belassen.
PKU wird autosomal-rezessiv vererbt, also kommt es phänotypisch nur zum Krankheitsbild der PKU wenn man homozygot für das mutierte Allel ist, jedoch ist auch mei heterozygoten Personen der Phe-abbau verlangsamt (Heterozygotentest):
http://de.wikipedia.org/wiki/Heterozygotentest
Ob jetzt das Enzym defekt ist oder der Körper es nicht arbeiten lässt, ist glaube ich für nen Vortrag unwichtig, es ging ja nur darum, wie wir Tyrosin bekommen.
Gruß
Hallo!
PKU wird autosomal-rezessiv vererbt, also kommt es
phänotypisch nur zum Krankheitsbild der PKU wenn man homozygot
für das mutierte Allel ist.
Aber das ist ja gerade falsch!
Die PKU wird durch viele verschiedene mehr oder weniger häufige pathologische Allele ausgelöst, anders als z.B. die Sichelzellanämie. Also wird man nahezu nie homozygot sein als Erkrankter für ein bestimmtes pathologisches Allel. Stattdessen wird man nahezu immer zwei unterschiedliche pathologische Allele tragen. Die große allelische Heterogenität bei der PKU ist auch mit einer unterschiedlichen Krankheitsausprägung verbunden, weil die PAH-Aktivität oft nicht total weg ist sondern nur extrem verringert bei vielen pathologischen Allelen. Das stand bereits so in den Abstracts zu den zitierten Publikationen.
Gruß, Stefan