Hallo,
ich hatte gerne mal genau gewusst, was der
Unterschied ist zwischen reduziertem Glutathion
und der sog. Glutathion-Peroxidase.
Wer es plausibel erklärt, sodas es auch ein zehnjähriger
verstehen könnte , bekommt 2 Sterne!
Danke und Gruß
Oliver
Hi!
Ein zehnjhäriger solls verstehn???
Also gut: reduziertes Glutathion ist das ding, wo die Glutathion-Peroxidase helfen tut es zu oxidieren…
Jetzt für ältere:
Die Glutathion-Peroxidase (in Erythrocyten) ist das Enzym, welches Gluthation, als sein Substrat, Oxidiert und somit z.B. Met-Hb wieder zu Hb reduziert.
Aus Roche (4. Aufl)
v.a. in Erythrozyten (2,5 μmol/ml) vorhandenes Tripeptid, das deren Membran vor oxidierenden Substanzen schützt. Dabei wird – katalysiert durch die Glutathion-peroxidase – GSH durch H2O2 in GSSG (Glutathiondisulfid) oxidiert, woraus durch die Glutathion-reductase mit NADPH als Wasserstoffdonator GSH regeneriert wird.
Fazit: Reduziertes Glutathion ist das Substrat der Glutathion-Peroxidase.
LG Alex (momentan 24pkte…)
[Bei dieser Antwort wurde das Vollzitat nachträglich automatisiert entfernt]
nachtrag: schon 26pkte
.
Hallo!
Hört sich ganz flockig und plausible an;
Was bedeutet nun - um weiter zu bohren - die
„Glutathion-Konjugation“ ??
Gruß (–:
Oliver
LG Alex (momentan 24pkte…)
Hallo,
Vorweg: „Lügen für Kinder“
Glutathion ist ein Schutzmolekül der Zelle, welches schädliche Nebenprodukte (Peroxide) des Stoffwechsels entgiftet. Die Entgiftungsreaktion wird von einem Enzym, der Glutathion-Peroxidase durchgeführt. Dabei werden je Peroxid zwei Glutathione „verbraucht“, indem sie miteinander Verbunden werden. Bei dieser verbindung zerstören sie das Peroxid. Die Verbundenen Glutathione können dann von der Zelle wieder getrennt werden, so daß sie für eine weitere Entgiftungsreaktion zur Verfügung stehen.
Genauer wird das ohne Verständnis von Redox-Prozessen nicht zu begreifen sein.
Zu Glutathion schau mal hier:
http://www.chemdat.de/pls/pi03/web2.search_page2?tex…
Klick aus den Link zur Strukturformel. Was die auffallen soll, ist, daß das Gluthation-Molekül Schwefelhaltig ist (daher der Namensteil „thio“, was grichisch für Schwefel steht). An dem Schwefel hängt noch ein Wasserstoff, was zusammen eine sogenannte funtionelle Thi ol gruppe (-SH) bildet (ganz ähnlich übrigends wie Sauerstoff mit einem Wasserstoff eine Alkoh ol gruppe -OH bildet).
Hier dann nochmal kurz Zitate aus dem Netz, bevor ich sage, warum die Thiolgruppe wichtig ist:
Die schwefelhaltige Aminosäure Glutathion wurde zuerst als Teil der Hefe beschrieben. Die Struktur als schwefelhaltiges Tripeptid wurde 1935 aufgeklärt. In der Leber wird aus Glutaminsäure, Glycin und Cystein Glutathion, eines der wichtigsten Antioxidantien im Körper, gebildet.
…
Glutathion spielt eine besonders wichtige Rolle im antioxidativen Verteidigungssystem des Körpers. Es entfaltet seine Wirkung zusammen mit dem selenhaltigen Enzym Glutathionperoxidase. Glutathion kann freie Radikale entgiften und oxidiertes Vitamin C und E wieder so aufbereiten, dass der Körper diese Vitamine erneut nutzen kann. Die aktive, reduzierte Form von Glutathion ist relativ instabil, vor allem bei oxidativem Stress wird es schnell verbraucht.
Bei Oxidativem Stress ist zuviel Sauerstoff da (bzw. es fehlen Elektronen, die bei Oxidationsprozessen auf andere Moleküle übertragen wurden). Dabei entstehen Sauerstoff-Verbindungen, denen Elektronen fehlen. Diese Sauerstoffverbindungen nennt man nicht mehr Oxide, sondern Peroxide. Das einfachste Peroxid ist das Wasserstoffperoxid H2O2. Beim Wasser H2O teilt sich ein Sauerstoffatom je ein Elektronenpaar mit je einem Wasserstoff: H-O-H. Effektiv beansprucht das O-Atom aber alle 4 Bindungselektronen für sich. Bei H2O2 teilen sich zwei O-Atome je ein Elektronenpaar mit einem H und mit dem anderen O: H-O-O-H. Auch hier beanspruchen die O’s die Elektronen der O-H-Bindungen für sich, aber das mittlere Paar müssen sie sich fair teilen. Jedes O hat also effektiv nur drei der Bindungselektronen, also eines weniger, als es gerne hätte. Ein Peroxid ist also sehr daran interessiert, ein weiteres Elektronenpaar zu bekommen. Das holt es sich gerne von beliebigen anderen Verbindungen, die es dabei oxidiert (also Elektronen abnimmt) und sich selbst reduziert (also sich Elektronen einverleibt). Da diese Reaktion sehr wahllos abläuft, schadet das dem geordneten Stoffwechsel in der Zelle. Diese muß Peroxide also möglichst „entgiften“ (also oxidieren) bevor sie einen Schaden anrichten. Das macht sie, indem sie Reaktionspartner für die Peroxide zur Verfügung stellt, die gut oxidiert werden können und deren oxidierte Form dann entweder ausgeschieden oder einfach wieder reduziert werden kann. Glutathion ist so ein Reaktionspartner.
Die Thiolgruppe des Glutathions kann von Peroxiden oxidiert werden. Dem Schwefel wird dabei ein Elektron abgenommen. Das gebundene Wasserstoffatom wird dabei als Proton abgegeben. Dann bleibt ihm ein Bindungselektron übrig, welches wieder Schaden anrichten kann, weil nun ja der Schwefel noch ein Elektron sucht. Darauf ist die Zelle aber vorbereitet: Sie sorgt dafür, das gleich noch ein zweites Glutathion vor Ort ist, mit dem das erste reagieren kann. Es kommt noch besser! Das Peroxid braucht ja zwei Elektronen. Wenn nun ein Paar von Glutathion-Molekülen zugegen ist, bekommen gleich beide je ein Elektron abgenommen und die beiden verbleibenden Elektronen können umgehen ein neues Elektronenpaar bilden. Das heißt, daß die zwei Glutathione über die Schwefelatome verbunden sind. Das ist die Konjukation. Die beiden Protonen die dabei frei werden, binden (bzw. neutralisieren) übrigends die beiden entstehenden Hydroxyl-Gruppen des Peroxids (aus H-O-O-H wird H-O(-) und (-)O-H, dazu je ein H(+) ergibt zwei H-O-H, also Wasser!). Damit das ganze reibungslos und vor allem schnell läuft, stellt die Zelle dazu ein Enzym bereit, was diese Reaktion katalysiert. Dieses Enzym ist die Glutathion-Peroxdid ase.
Zusammengefasst folgt:
2 GSH + H2O2 -> GS-SG + 2 H2O
GSH = Glutathion (freies, reduziertes Glutathion)
GS-SG = Glutathion-Konjugat (Verbindung aus zwei oxidierten Glutathionen)
Das entstehende GS-SG kann dann vom Enzym Glutathion-Redukt ase mit NADH als Kofaktor wieder zu zwei GSH reduziert werden.
Alles klar jetzt?
Grüße,
Jochen
Ich bin begeistert! Sehr beeindruckend, das du dich
durchgängig an den methodischen Grundsatz „von leichten zum schweren“
gehalten hast (–: Natürlich 2 Sterne für dich .
Gruß
Oliver
Hallo,
Vorweg: „Lügen für Kinder“
Glutathion ist ein Schutzmolekül der Zelle, welches schädliche
Nebenprodukte (Peroxide) des Stoffwechsels entgiftet. Die
Entgiftungsreaktion wird von einem Enzym, der
Glutathion-Peroxidase durchgeführt. Dabei werden je Peroxid
zwei Glutathione „verbraucht“, indem sie miteinander Verbunden
werden. Bei dieser verbindung zerstören sie das Peroxid. Die
Verbundenen Glutathione können dann von der Zelle wieder
getrennt werden, so daß sie für eine weitere
Entgiftungsreaktion zur Verfügung stehen.Genauer wird das ohne Verständnis von Redox-Prozessen nicht zu
begreifen sein.Zu Glutathion schau mal hier:
http://www.chemdat.de/pls/pi03/web2.search_page2?tex…
Klick aus den Link zur Strukturformel. Was die auffallen soll,
ist, daß das Gluthation-Molekül Schwefelhaltig ist (daher der
Namensteil „thio“, was grichisch für Schwefel steht). An dem
Schwefel hängt noch ein Wasserstoff, was zusammen eine
sogenannte funtionelle Thi ol gruppe (-SH) bildet (ganz
ähnlich übrigends wie Sauerstoff mit einem Wasserstoff eine
Alkoh ol gruppe -OH bildet).Hier dann nochmal kurz Zitate aus dem Netz, bevor ich sage,
warum die Thiolgruppe wichtig ist:Die schwefelhaltige Aminosäure Glutathion wurde zuerst als
Teil der Hefe beschrieben. Die Struktur als schwefelhaltiges
Tripeptid wurde 1935 aufgeklärt. In der Leber wird aus
Glutaminsäure, Glycin und Cystein Glutathion, eines der
wichtigsten Antioxidantien im Körper, gebildet.
…
Glutathion spielt eine besonders wichtige Rolle im
antioxidativen Verteidigungssystem des Körpers. Es entfaltet
seine Wirkung zusammen mit dem selenhaltigen Enzym
Glutathionperoxidase. Glutathion kann freie Radikale entgiften
und oxidiertes Vitamin C und E wieder so aufbereiten, dass der
Körper diese Vitamine erneut nutzen kann. Die aktive,
reduzierte Form von Glutathion ist relativ instabil, vor allem
bei oxidativem Stress wird es schnell verbraucht.Bei Oxidativem Stress ist zuviel Sauerstoff da (bzw. es fehlen
Elektronen, die bei Oxidationsprozessen auf andere Moleküle
übertragen wurden). Dabei entstehen Sauerstoff-Verbindungen,
denen Elektronen fehlen. Diese Sauerstoffverbindungen nennt
man nicht mehr Oxide, sondern Peroxide. Das einfachste Peroxid
ist das Wasserstoffperoxid H2O2. Beim Wasser H2O teilt sich
ein Sauerstoffatom je ein Elektronenpaar mit je einem
Wasserstoff: H-O-H. Effektiv beansprucht das O-Atom aber alle
4 Bindungselektronen für sich. Bei H2O2 teilen sich zwei
O-Atome je ein Elektronenpaar mit einem H und mit dem anderen
O: H-O-O-H. Auch hier beanspruchen die O’s die Elektronen der
O-H-Bindungen für sich, aber das mittlere Paar müssen sie sich
fair teilen. Jedes O hat also effektiv nur drei der
Bindungselektronen, also eines weniger, als es gerne hätte.
Ein Peroxid ist also sehr daran interessiert, ein weiteres
Elektronenpaar zu bekommen. Das holt es sich gerne von
beliebigen anderen Verbindungen, die es dabei oxidiert (also
Elektronen abnimmt) und sich selbst reduziert (also sich
Elektronen einverleibt). Da diese Reaktion sehr wahllos
abläuft, schadet das dem geordneten Stoffwechsel in der Zelle.
Diese muß Peroxide also möglichst „entgiften“ (also oxidieren)
bevor sie einen Schaden anrichten. Das macht sie, indem sie
Reaktionspartner für die Peroxide zur Verfügung stellt, die
gut oxidiert werden können und deren oxidierte Form dann
entweder ausgeschieden oder einfach wieder reduziert werden
kann. Glutathion ist so ein Reaktionspartner.Die Thiolgruppe des Glutathions kann von Peroxiden oxidiert
werden. Dem Schwefel wird dabei ein Elektron abgenommen. Das
gebundene Wasserstoffatom wird dabei als Proton abgegeben.
Dann bleibt ihm ein Bindungselektron übrig, welches wieder
Schaden anrichten kann, weil nun ja der Schwefel noch ein
Elektron sucht. Darauf ist die Zelle aber vorbereitet: Sie
sorgt dafür, das gleich noch ein zweites Glutathion vor Ort
ist, mit dem das erste reagieren kann. Es kommt noch besser!
Das Peroxid braucht ja zwei Elektronen. Wenn nun ein Paar von
Glutathion-Molekülen zugegen ist, bekommen gleich beide je ein
Elektron abgenommen und die beiden verbleibenden Elektronen
können umgehen ein neues Elektronenpaar bilden. Das heißt, daß
die zwei Glutathione über die Schwefelatome verbunden sind.
Das ist die Konjukation. Die beiden Protonen die dabei
frei werden, binden (bzw. neutralisieren) übrigends die beiden
entstehenden Hydroxyl-Gruppen des Peroxids (aus H-O-O-H wird
H-O(-) und (-)O-H, dazu je ein H(+) ergibt zwei H-O-H, also
Wasser!). Damit das ganze reibungslos und vor allem schnell
läuft, stellt die Zelle dazu ein Enzym bereit, was diese
Reaktion katalysiert. Dieses Enzym ist die
Glutathion-Peroxdid ase.Zusammengefasst folgt:
2 GSH + H2O2 -> GS-SG + 2 H2O
GSH = Glutathion (freies, reduziertes Glutathion)
GS-SG = Glutathion-Konjugat (Verbindung aus zwei oxidierten
Glutathionen)Das entstehende GS-SG kann dann vom Enzym
Glutathion-Redukt ase mit NADH als Kofaktor wieder zu
zwei GSH reduziert werden.Alles klar jetzt?
Grüße,
Jochen