HAllo wwwler,
normalerweise denaturieren Proteine bei Temperaturen ab ca. 40°C.
Es gibt ja aber einige Lebewesen (Fadenwürmer bei ca. 60°C; BAkterien bei 90°C), deren Proteine sehr viel höhere Temperaturen ohne Denaturierung überstehen.
Wie ist dies möglich (die zur Verfügung stehenden 20 bzw. 21 Aminosäuren sind ja immer die gleichen)???
Vielen Dank für Antworten!
grüße
ladydi
Hallo,
so genau weiß man das garnicht.
Diese sogenannnten thermophilen Organismen benutzen schon die gleichen Aminosäuren zum Bau von Proteinen. Die Proteine sind offensichtlich in ihrer Gesamtstruktur so konstruiert, dass ihnen Hitze nicht so viel ausmacht. Eine Rolle spiet dabei u.a.(!) auch die verstärkte Verwendung von Aminosäuren mit geladenen Seitenketten. Die recht starken elektrostatischen Wechselwirkungen stabilisieren die räumliche Struktur der Proteine. Weiterhin könnten die Proteine mehr Disulfid-Brücken (zw. zwei Cysteinen) enthalten, das stabilisiert natürlich auch.
Dann gibt es noch die Chaperone, das sind „Helferproteine“, die andere Proteine bei Hitzeeinwirkung in Form halten bzw. danach wieder in Form bringen (viele davon kenn man daher als „Hitzeshockproteine“). Tatsächlich aber sind Proteine aus Thermophilen aber auch ohne die Anwesenheit solcher Chaperone erstaunlich temperaturbeständig. Die Chaperone sind also auch nicht der Weisheit letzter Schluss…
LG
Jochen
Wie ist dies möglich (die zur Verfügung stehenden 20 bzw. 21
Aminosäuren sind ja immer die gleichen)???
Die Sequenzen sind aber so, dass sich möglichst viele Wasserstoffbrücken und ionische Beziehungen zwischen den räumlichen „Windungen“ des Proteins ausbilden, auch hydrophobe Wechselwirkungen spielen eine Rolle.
Wir reden hier von Proteinen in Lösung: bei trockenen Proteinen (z.B. Haare und Federn) sind wir die Temperaturstabilität ja gewohnt. Da spielen Schwefelbrücken noch eine zusätzlich wichtige Rolle.
Udo Becker