Protein
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Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die neben Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff auch Stickstoff und Schwefel enthalten. Sie gehören zu den Grundbestandteilen aller lebenden Zellen. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Riesenmoleküle in ihre einzelnen Bausteine, etwa 20 verschiedene (proteinogene) Aminosäuren. Daher bestehen Proteine aus langen Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Die Länge dieser Polypeptidketten reicht von unter 50 bis über 1.000 Aminosäuren. Titin, das längste menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen. Die Kombinationsmöglichkeiten sind hierbei gigantisch. Bei 20 Aminosäuren und 100 Aminosäuren in einem Protein ergeben sich 20100 oder 10130 Möglichkeiten.
Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von den griechischen Wörtern protos („erstes, wichtigstes“) und proteuo („ich nehme den ersten Platz ein“) abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.
Inhaltsverzeichnis [AnzeigenVerbergen]
1 Bedeutung für den Organismus
2 Räumlicher Aufbau
3 Proteinoberfläche
4 Denaturierung
5 Eiweißmangel
6 Proteinbiosynthese
6.1 Proteinlieferanten
7 Siehe auch
8 Literatur
9 Weblinks
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Bedeutung für den Organismus
Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt:
* Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur.
* Als Enzyme beschleunigen und ermöglichen sie chemische Reaktionen.
* Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
* In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
* Hämoglobin ist ein Transportprotein, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist.
* Transferrin transportiert Eisen in unserem Blut.
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Räumlicher Aufbau
Die vier Ebenen der Proteinstruktur, von oben nach unten: Primärstruktur, Sekundärstruktur (Beta-Faltblatt links, alpha-Helix rechts), Tertiär- und Quartärstruktur.
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Die vier Ebenen der Proteinstruktur, von oben nach unten: Primärstruktur, Sekundärstruktur (Beta-Faltblatt links, alpha-Helix rechts), Tertiär- und Quartärstruktur.
Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:
* Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Man stelle sich eine Kette vor und jede Perle sei eine Aminosäure (Schreibweise: AS1 – AS2 – AS3 – AS4 – AS1 – AS1 – AS3 – usw.). Man beachte, dass die Primärstruktur noch keine räumliche Struktur beschreibt.
* Die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins wird als Sekundärstruktur bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
* Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Man stelle sich ein Stück gezwirbelte Wolle (Helix) vor, geknetet zu einem „absurden“ Bündel. Nun hat die Helix etliche Ecken und Windungen, d. h. eine tertiäre Struktur. Solche Seitenketten sind beispielsweise Disulfidbrücken (kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinresten) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
* Bei vielen Funktionen im Körper arbeiten mehrere Proteinmoleküle zusammen, die nicht durch kovalente Bindungen miteinander verbunden sind, aber – meist durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken – eng aneinandergelagert sind. Beispielsweise besteht das Hämoglobin aus vier Proteinmolekülen. Falls solch eine räumliche Anordnung mehrerer Moleküle eine übergeordnete funktionelle Einheit bildet, wird diese Quartärstruktur genannt. Die einzelnen Proteine eines solchen Komplexes werden als Untereinheiten bezeichnet. Einige Untereinheiten können auch als eigenständige Proteine funktionieren, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex.
Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:
* die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
* die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).
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Proteinoberfläche
Oberfläche des Proteins 1EFN, dessen Rückgrat im Bild oben gezeigt ist.
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Oberfläche des Proteins 1EFN, dessen Rückgrat im Bild oben gezeigt ist.
Zur Bestimmung der Proteinstruktur wird hauptsächlich das Rückgrat (Backbone) des Proteins betrachtet. Zum Verständnis der Funktion ist jedoch auch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die charakteristischen Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, kann die Oberfläche durchaus von der Struktur des Rückgrates abweichen.
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Denaturierung
Durch chemische Substanzen (wie zum Beispiel Säuren und Salze) oder hohe und tiefe Temperaturen können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit eventuell auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich jedoch die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel irreversibel, das heißt der ursprüngliche räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden.
Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich sein: Durch eine zu hohe Temperatur werden Proteine denaturiert und können dann ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Rote Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42°C.
Beim Abbau der Proteine entstehen Peptone.
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Eiweißmangel
Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein Mangel würde schlimme Folgen haben:
* Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen)
* Antriebsarmut
* Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Damit verbunden sind
o Muskelschwäche
o Wachstumsstörungen
o Fettleber
o Ödeme
Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an deren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken und so lagert sich das Wasser im Körper ein (= Ödem).
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Proteinbiosynthese
Mit der Nahrung nehmen wir Proteine auf. Bei unserer Verdauung werden diese Proteine in ihre Bestandteile zerlegt - die Aminosäuren. Auf acht Aminosäuren (von 22, die insgesamt benötigt werden) ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essentiell, das heißt, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Mit dem Stoffwechsel werden die Aminosäuren in jede Zelle gebracht. Der Aufbau der Proteine, das heißt die Reihenfolge der Aminosäuren, ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen, proteinproduzierenden, Organellen ähnelnden Strukturen in jeder Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden.
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Proteinlieferanten
Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel sind:
* Fleisch
* Fisch
* Milch
* Käse
* Getreide
* Hülsenfrüchte (Soja: 36%)
* Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!)
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Siehe auch
) Im Moment versuche ich einfach folgende Sachen wegzulassen:
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