HAllo Wissende!
meine Ausgangslage: ich messe die Reaktionsgeschwindigkeit von einer enzymatisch katalysierten Reaktion (zunächst) in Abhängikeit von der Substratkonzentration.
–> ich bekomme eine asymptotisch verlaufende Sättigungskurve (bei Erreichen von Vmax).
meine Frage: wie sähe die Kurve bei einer höheren Temperatur aus?
dank und grüße
peda
Hallo ladydi,
- verläuft sie nur steiler am Anfang (bis zum Erreichen von
Vmax)- oder verläuft die Kurve insgesamt höher (sprich: Vmax liegt
höher)
Vmax steigt an, Km bleibt zunächst (bei idealisierter Betrachtung) gleich. Schau mal hier:
http://www.chemie.uni-regensburg.de/Organische_Chemi…
Da sind in Abb. 6 zwei Graphen in ein Lineweaver-Burk-Diagramm eingetragen, die das verdeutlichen. 1/Vmax (abzulesen am y-Achsenabschnitt) wird bei steigender Temperatur kleiner, Vmax steigt also, während 1/Km (abzulesen am x-Achsenabschnitt) und somit Km gleich bleibt. Vmax steigt mit steigender Temperatur jedoch nur bis zum Erreichen des Temperaturoptimums, darüber hinaus wird sie mit weiter steigender Temperatur wieder abfallen, wobei Km hier ansteigen kann. Die Temperaturabhängigkeit von Vmax kann aus den bekannten Temperaturoptimumskurven abgelesen werden:
gleicher Link wie oben (Abb. 4) oder z.B. http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d18/18e.htm Abb. „Eine Optimumskurve […]“ oder „Unterschiedliche Umsatzraten […]“
Die Temperaturabhängigkeit von Km (fig. 2 und 3) kannst du am Beispiel der PGK bei folgender Quelle sehen. Km hat hier im „grünen“ Temperaturbereich einen leicht abfallenden oder annähernd waagerechten Verlauf, wohingegen es im „roten“ Temperaturbereich dann stark ansteigt. Da sieht man auch schön, wie die Temperaturoptima homologer Enzyme verschiedener Organismen an die unterschiedlichen Lebensräume angepasst sein können (fig. 1).
http://www.biochemj.org/bj/330/1087/bj3301087.htm
LG
Huttatta
Hallo Huttatta
Allerbesten Dank so weit!
ICh hab da noch 2 Fragen:
Vmax steigt an, Km bleibt zunächst (bei idealisierter
Betrachtung) gleich. Schau mal hier:
Dass Km bei steigender Temperatur gleich bleibt, kommt mir komisch vor: so lange vmax (durch unvollständige Substratsättigung) noch nicht erreicht ist, müsste doch durch eine höhere Teilchenbewegung die Zusammentreffenswahrscheinlichkeit von Enzym und Substrat mit einer höhreren Temperatur möglich sein.
Wie lässt sich denn („anschaulich“) begründen, dass Vmax trotz Subtratsättigung bei höherer Temperatur noch höher ist: erfolgt die Umsetzung des Substrates bei höherer Temperatur auch schneller (wird also durch eine höhere Temp. nicht nur die Eigenbewegung und somit auch die Zusammentreffenswahrscheinlichkeit von Enzym und Substrat positiv beeinflusst).
Geschieht dies dann dadurch, dass die Aktivierungsenergie herabgesetzt ist, oder???
Hoffe, ich konnte mich einigermaßen klar ausdrücken.
grüße
peda
Hallo peda,
Dass Km bei steigender Temperatur gleich bleibt, kommt mir
komisch vor: so lange vmax (durch unvollständige
Substratsättigung) noch nicht erreicht ist, müsste doch durch
eine höhere Teilchenbewegung die
Zusammentreffenswahrscheinlichkeit von Enzym und Substrat mit
einer höhreren Temperatur möglich sein.
aus diesem Grund nimmt Km ja auch mit steigender Temperatur manchmal tatsächlich leicht ab, aber eben nicht immer, wie du beispielsweise den Abbildungen 2 und 3 des von mir verlinkten Papers über die PGK entnehmen kannst. Wodurch das bedingt ist, kann ich nicht sagen, aber offenbar ist es von Substrat zu Substrat und Enzym zu Enzym unterschiedlich. Da spielen ja auch noch Sachen wie z.B. induced fit oder generell Konformationsänderungen eine Rolle, was m.E. durch steigende Temperaturen auch negativ beeinflusst werden kann.
Bei den kinetischen Betrachtungen handelt es sich oft um Idealisierungen, die hinreichend genau sind. Wenn man aber tatsächliche Messkurven mit mit den Graphen berechneter Werte vergleicht, findet man fast immer Abweichungen. Deshalb passt ja kaum eine Kurve in die tatsächlichen Messwerte, muss also „gefittet“ werden.
(wird also durch eine höhere Temp. nicht nur
die Eigenbewegung und somit auch die
Zusammentreffenswahrscheinlichkeit von Enzym und Substrat
positiv beeinflusst).
Bei Substratsättigung spielt ja die Enzym-Substrat-Komplex-Bildung kaum eine Rolle, so lange keine Substrathemmung stattfindet.
[E][S] [ES]
Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist dann der eigentliche Umsatz des Substrats zum Produkt sowie die Dissoziation des Enzym-Produkt-Komplexes:
[ES] —k3–> [E][P]
Darum wird Vmax ja auch so berechnet:
Vmax = k3 [E]T
Geschieht dies dann dadurch, dass die Aktivierungsenergie
herabgesetzt ist, oder???
Möglicherweise ja, denn ich denke, dass bei höheren Temperaturen Übergangszustände wahrscheinlicher sind als bei niedrigen Temperaturen.
Etwaige Berichtigungen sind herzlich willkommen.
LG
Huttatta