ich habe mich Folgendes schon häufiger gefragt und nie eine befriedigende Antwort bekommen. Heute ist es mal wieder soweit und ich stelle die Frage voller Hoffnung nochmal:
Warum kann Methämoglobin aufgrund des Oxidation des FeII zu FeIII keinen Sauerstoff binden??
Oder kann es Sauerstoff noch binden aber der Sauerstoff kann nicht mehr dissoziieren (–> irreversible O2-Bindung)??? Darüber habe ich schon unterschiedliche Aussagen gelesen.
Hallo Sabine: Die O2-Affinität (Oxygenation!) des Hämoglobins (Hb) ist abhängig von der Temperatur, vom pH und der CO2-Konzentration. Die pH-Abhängigkeit der O2-Affinität (Bohr-Effekt) des Hämoglobins beruht auf der allosterischen Wechselwirkung zwischen der H±Bindungsstelle am Globin und der O2-Bindungsstelle am Häm. Eine höhere H±Konz. (= tieferer pH) bewirkt eine Affinitätsabnahme für O2 am Hb; eine tiefere H±Konz. (= höherer pH) eine Affinitätszunahme für O2 am Hb. Die Oxydation des Häm-Eisen von FeII zu FeIII d.h. zu Methämoglobin (MetHb) führt zu einer Zunahme der O2-Affinität der (übrigen) nicht oxydierten Häm-Moleküle, was die O2-Abgabe am Zielort (z.B. Atmungskette in Mitochondrien) stark erschwert. Literatur-Zitat: MetHb kann O2 nicht reversibel anlagern, d.h. ist für O2-Transport inaktiv. Im Blut ist ca. 0,5-2% MetHb vorhanden infolge Oxydation mit O2, Nitrit, … etc… Im Organismus sorgt die NADH2-abhängige Methämoglobinreduktase dafür dass MetHb wieder zu Hb(FeII) reduziert wird. Details findest Du in "R. Klinke, Physiologie und im Pschyrembel. Gruss. Paul
danke für die Antwort, allerdings habe ich die gleiche Antwort schon einmal wort-wörtlich von dir erhalten
Ich möchte gerne wissen was Methb. daran hindert O2 wieder abzugeben. Warum steigt den die O2-Affinität der übrigen Hb-Moleküle nur weil es einige Methb-Moleküle gibt?? Methb. kommt doch immer neben den reduzierten Hb-Molekülen vor! Die Allosterie bezieht sich doch nur auf EIN Molekül und hat keine Wirkung auf andere Hb-Moleküle die sonst noch so rumschwimmen.
Kannst Du das also noch etwas genauer und mit eigenen Worten erklären?? Ich frage ja hier nach, weil mir die Erklärungen in Büchern (in meinem Fall eher der Stryer o.ä. als ein Medizinlexikon) zu dürftig sind.
Sabine
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Hallo Paul,
danke für die Antwort, allerdings habe ich die gleiche Antwort
schon einmal wort-wörtlich von dir erhalten
Hallo Sabine: Dass Du bemerkt hast, dass ich Dir das gleiche schon mal schrieb, finde ich ganz toll. Als dipl. Biologin habe ich erwartet dass Du meinen Text verarbeiten kannst.
Ich möchte gerne wissen was Methb. daran hindert O2 wieder
abzugeben.
Das habe ich Dir ja zum 2.ten Mal geschildert. Im Lehrbuch oder bei Google siehst Du dass ein Hämoglobin aus vier Häm aufgebaut ist. Wenn ein Häm als MetHb vorliegt beeinflusst es die anderen 3 Häm wie ich beschrieben habe.
Warum steigt den die O2-Affinität der übrigen
Hb-Moleküle nur weil es einige Methb-Moleküle gibt?? Methb.
kommt doch immer neben den reduzierten Hb-Molekülen vor! Die
Allosterie bezieht sich doch nur auf EIN Molekül und hat keine
Wirkung auf andere Hb-Moleküle die sonst noch so rumschwimmen.
Kannst Du das also noch etwas genauer und mit eigenen Worten
erklären?? Ich frage ja hier nach, weil mir die Erklärungen in
Büchern (in meinem Fall eher der Stryer o.ä. als ein
Medizinlexikon) zu dürftig sind.
Dein Wille etwas vertieft durch zu studieren dürfte(ig) durchaus grösser sein. Motivierende Gruss. Paul
ich formuliere meine Frage mal anders: warum kann freies Häm in Wasser kein O2 mehr binden. Weil es oxidiert wird, aber warum kann oxidiertes Häm kein O2 mehr binden?
Es gibt neben Hb noch andere Hämproteine die in der oxidierten Form kein O2 mehr binden (oder abgeben??) können. Darumter sind auch monomere Proteine.
Sabine
P.S.: Als Biologe lernt man eben eher was über die Bedeutung unterständiger Fruchtknoten und so…Chemie kommt da vielleicht etwas kurz.
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