Wo ist die Energie bei ATP?

Wissenschaft Biologie
#1

Hey,

Wie im Topic schon angedeutet, frage ich mich, wo die Energie die bei der Aufteilung von ATP in ADP + P bleibt, wenn das P zu einem anderen organischen Molekül hinzugefügt wird?

Soweit ich weiß, ist ja die Energie IN den Bindungen der Phosphatgruppen. Wenn ATP sich jetzt aber in ADP + P teilt, dann wird die Energie frei, (logisch, weil bindung wird ja aufgebrochen) welche genutzt werden kann, aber wozu muss dann das P (also die Phosphatgruppe) zu dem Molekül, welches die Energie braucht bringen?

Denn die Energie war ja in den Phosphatbindungen und nicht in der Phostphatgruppe selber.

Danke.

#2

Achja: Mit den Phosphatbindungen meinen ich die Bindungen zwischen den drei Phosphatgruppen.

#3

Hallo,

Wie im Topic schon angedeutet, frage ich mich, wo die Energie
die bei der Aufteilung von ATP in ADP + P bleibt, wenn das P
zu einem anderen organischen Molekül hinzugefügt wird?

es liegt daran, wo gerade Energie gebraucht wird.
Die Phosphatgruppe, kann z.B. in Muskelzellen eingestzt werden (exotherm) oder zu einem ADP-Molekül, z.B. für die Atmungskette, hinzugefügt werden (endotherm).

http://de.wikipedia.org/wiki/Atmungskette

lg
PaleMan

#4

Energie wird gebraucht
Hallo ElaMiNaTo,

es geht nicht darum, ob und wofür das Phosphat gebraucht wird. Dies wird eigentlich gar nicht gebraucht, uneigentlich natürlich zur Wiederherstellung des ATP.

Es geht darum, Reaktionen zu ermöglichen. Und wenn ein bestimmtes Enzym die Reaktion ATP + Edukt -> ADP + Phosphat + Produkt ermöglicht, hängt das Gleichgewicht von der gewonnenen/aufzubietenden Engergie ab.

ATP ist sozusagen das Kleingeld des Stoffwechsels, der universelle Energielieferant. Aber nicht der einzige, es gibt auch GTP und etliche andere.

Und es gibt auch die Spaltung ATP -> AMP (Adenosinmonosposphat) + 2 Phosphat, für Vorgänge, die mehr Energie erfordern.

Das Ganze ist also mehr eine Fraage der Technik, als des Prinzips.

Zoelomat

#5

Ja genau. Das ATP ist ja eine katabolische Reaktion um eine anabolische Reaktion zu ermöglichen. Für eine anabolische Reaktion benötigt es aber nun eben Energie.

Durch katabolische Reaktionen wird ja freie Energie geschaffen, aber diese muss ja irgendwo gespeichert werden, ansonsten wird sie ja nach dem zweiten Gesetz der Thermodynamik ja einfach nur in der Zelle sich verteilen und man kann nichts mehr mit der Energie anfangen.

ATP ist ja ein realtiv instabiles Molekül, weshalb es ja eben dazu tendiert, eine Phosphatgruppe zu verlieren und eben deshalb Energie frei gibt. Ich verstehe nur nicht, wie diese Energie denn dann letztendlich genutzt werden kann für eine anabolische Reaktion.

Die Energie die freigesetzt wird, müsste ja eigentlich relativ nahe bei den Reaktanten sein, um dann eben die anabolische Reaktion zu ermöglichen, oder?

Liebe Grüße

#6

Relativ nahe, genau das ist die Frage, und die hat das Leben in einer sinnvollen Weise beantwortet.

ATP zerfällt nicht einfach so, sondern messbar schnell nur in Gegenwart eines Katalysators.

Und, so ein Zufall, diese Katalysatroren ermöglichen nur Reaktionen, bei denen parallel zum Energieverlust des ATP ein Energiegewinn zur Synthese herausspringt. Evolution auf molekularer Ebene eben, wohl 3 milliarden Jahre erbrobt.

Daneben gibt es auch eine Reihe von Reakionen, bei denen das Phosphat auf andere Moleküle übertragen wird, v.a. im Kohlehydrat-Haushalt. Siehe z.B. [http://de.wikipedia.org/wiki/Rubisco]. Wenn das Phosphat am Ende der Reaktionkette frei wird, wird Energie frei, und das chemische Gleichgewicht verschiebt sich in Richtung Edukte (Endprodukte).

Hoffe, das hilft, Zoelomat

#7

Hallo!

Ob Reaktionen stattfinden wird thermodynamisch und kinetisch kontrolliert.
ATP enthält Phosphorsäureanhydridfunktionen. Das sind thermodynamisch sehr energiereiche (instabile) Bindungen. Kinetisch aber nicht sooo sehr. Ich arbeite in der Bioanalytik auch viel mit ATP und das ist zB stabil gegen Erhitzen bei 99°C für über 20min.
Da geht nichts bei kaputt. Hab ich über ne Kapillarelektrophorese überprüft bei der v.a. AMP, ADP und ATP quantitativ gemessen werden.
Wird der dritte Phosphatrest von ATP von Enzymen auf Substrate übertragen, dann nennt man diese Enzyme Kinasen.
Der Phospatrest schwimmt bei der Reaktion nie in Wasser rum sondern wird, jedenfalls bei Proteinkinasen, direkt vom ATP auf das Substrat übertragen. Bei manchen Kinasen wird der Phosphatrest vielleicht erst auf das Enzym selsbt und dann auf das Substrat übertragen. Aber frei herum schwimmt da nie etwas.
Bei Proteinkinasen läuft die Übertragung des Phosphats von ATP zum Substrat im Sinne einer nucleophilen Substitution nach SN1 Mechanismus. Im Internet findet man Abbildungen dazu.
Die Substrate greifen zB mit einem nucleophilen Sauerstoff von Serin an das endständige Phosphat an. Die Enzyme sorgen für starke Annäherung der Reaktanten, erhöhen die Nucleophilie des Nuclephils und erhöhen die Elektrophilie des elektrophilen endständigen Phosphoratoms.
Enzyme beschleunigen einige Reaktionen ENORM, andere Vorgänge werden aber durch Enzyme überhaupt erst ermöglicht, weil die Enzyme „aktiv“ am Geschehen teilnehmen und ohne die Enzyme kein denkbarer Ablauf existiert.
Vergleiche mal einen Trecker und eine Muskelzelle.
Der Treibstoff der Zelle wäre das ATP
Der Motor der Zelle ist der Kontraktionsapparat. Dieser besteht im weiteren Sinne aus Enzymen.
Verbrennt der Treibstoff wird die dabei freiwerdende Energie auf den Hub eines Kolbens übertragen und dadurch wird das Getriebe bewegt. Mit Autos kenne ich mich nicht aus, aber irgendwie so ist das doch und am Ende zieht der Traktor am Hänger, weil die Kraft über Räder am Boden und über die Anhängerankupplung übertragen wird.
Bei der Zelle ist das ähnlich.
ATP wird bei Muskelkontraktion (fast) nur dann hydrolysiert, wenn damit eine Änderung der Proteinstrukturen einhergeht und zwar so, dass von den Zellen Zug ausgeübt wird, sprich Muskelkraft entwickelt wird. Die „zufällige“ Hydrolse ist GAAANZ selten.
Viele Enzyme beschleunigen die ATP Hydrolyse, aber sie tun das eben nur dann, wenn ein Teil der freiwerdenden Energie der Hydrolyse in gewünschte Prozesse gelenkt wird. Die Enzyme sind so „gebaut“. In der Evolution so entstanden.
Eine „zufällige“ Hydrolyse bei der Muskelkontraktion entspräche etwa einem Motordefekt, bei dem warum auch immer mal wieder ein Zahnrad vom nächsten abrutscht und durchdreht. Als ob der Motor „kurzgeschlossen“ wäre.
Andere Proteine/Enzyme nutzen die chemische Energie aus der ATP-Hydrolse, um eine eigene höhere potentielle Energie zu entwickeln.
Vielleicht vergleichbar mit dem Spannen eines Bogens. Die Energie darin wird dann für verschiedene Dinge wieder eingesetzt.
Ich hoffe, jetzt wurde es klarer.
Es gibt übrigens auch Enzyme, die aus ATP einfach ADP+P machen und sogar noch mehr Phosphate abknabbern. Ohne dass das irgendwas bringt. Die werden einfach hydrolysiert. Diese Enzyme sind außerhalb von Zellen zu finden. Energetisch sind die „schlecht“. Aber ATP, ADP und Adenosin sind wichtige extrazelluläre Signalmoleküle (u.a. Neurotransmitter) und deren Konzentrationen müssen reguliert werden.

Ich hoffe, jetzt ist einiges klarer.
Viele Grüße,
Stefan

#8

Ahja genau, was mir spontan dazu einfällt ist, dass ein Enzym ja ATP und zwei andere Reaktanten binden könnte und dadurch bei ATP Energie frei setzen kann (in dem es eben die energiereiche Bindung von ATP „auflöst“) und gleichzeitzig die Energie bei den Reaktanten dann (relativ nahe) ist, welche die chemische Reaktion ermöglicht (ich weiß jetzt nicht, ob ein enzym mehr als 2 Moleküle binden kann) ist nur so eine Idee gerade von mir.

So wäre das für mich ganz gut denkbar.