Guten Tag,
ich habe eine Verständnisfrage bzgl. der Michaelis-Menten-Konstante bzw. der Enzymkinetik:
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Ist es richtig, dass sich Vmax und dementsprechend Vmax/2 durch Erhöhung der Enzymkonzentration (nachfolgend [E] genannt) erhöhen lässt?
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Laut meinem Lehrbuch verändert sich bei [E]-Erhöhung aber nicht die Michaelis-Menten-Konstante (Km-Wert). Diese soll angeblich unabhängig von der Enzymmolekülmenge bzw. Enzymkonzentration bleiben und damit konstant sein.
Nach meiner Logik müsste es sich doch aber so verhalten: Der Km-Wert gibt die Substratkonz. bei halbmaximaler Geschwindikeit an, und diese halbmaximale Geschw. erziele ich doch nur bei der Sättigung der Hälfte der Enzymmoleküle, richtig?
Als stark vereinfachtes Bsp.:
Es befinden sich 1000 Enzymmoleküle in meiner Lösung. Die Substratkonz., die ich für die Besetzung von 500 Enzymmolekülen (und damit Vmax/2) brauche, sind gleich dem Km-Wert.
Wenn ich jetzt in einem zweiten Versuchsansatz aber 4000 Enzymmoleküle hätte, dann müsste ich für Vmax/2 davon 2000 mit Substrat besetzen, woraus ein gesteigerter Km resultieren müsste.
Mir ist gerade beim Schreiben eine Idee gekommen:
Einerseits muss ich für Vmax/2 ja auch bei erhöhter [E] in absoluten Zahlen mehr Enzyme mit Substrat besetzen, andererseits erhöht sich bei [E]-erhöhung ja auch die Wahrscheinlichkeit, dass sich Enzym und Substrat in der Lösung treffen/finden und binden können und deshalb steigt der Km-Wert auch nicht. Ist letztere Überlegung richtig?
Sorry für die lange Ausführung, aber mein Denkschema ließ sich nicht in einem Satz erklären.
Vielen Dank im Voraus für Antworten!
Hallo!
ich habe eine Verständnisfrage bzgl. der
Michaelis-Menten-Konstante bzw. der Enzymkinetik:
OK. Folgende Angaben gelten unter Idealbedingungen.
- Ist es richtig, dass sich Vmax und dementsprechend Vmax/2
durch Erhöhung der Enzymkonzentration (nachfolgend [E]
genannt) erhöhen lässt?
Ja. Vmax und Vmax/2 sind proportional zur Enzymkonzentration.
- Laut meinem Lehrbuch verändert sich bei [E]-Erhöhung aber
nicht die Michaelis-Menten-Konstante (Km-Wert). Diese soll
angeblich unabhängig von der Enzymmolekülmenge bzw.
Enzymkonzentration bleiben und damit konstant sein.
Ja, das ist auch richtig so.
Km ist definiert als (k1+kcat)/k-1.
Da spielen keine Konzentrationen mit rein.
Nach meiner Logik müsste es sich doch aber so verhalten: Der
Km-Wert gibt die Substratkonz. bei halbmaximaler
Geschwindikeit an, und diese halbmaximale Geschw. erziele ich
doch nur bei der Sättigung der Hälfte der Enzymmoleküle,
richtig?
So ist Km zwar nicht definiert, aber es ist eine anschauliche Betrachtung des Km Werts.
Als stark vereinfachtes Bsp.:
Es befinden sich 1000 Enzymmoleküle in meiner Lösung. Die
Substratkonz., die ich für die Besetzung von 500
Enzymmolekülen (und damit Vmax/2) brauche, sind gleich dem
Km-Wert.
Wenn ich jetzt in einem zweiten Versuchsansatz aber 4000
Enzymmoleküle hätte, dann müsste ich für Vmax/2 davon 2000 mit
Substrat besetzen, woraus ein gesteigerter Km resultieren
müsste.
Nein. Für beide Versuchsansätze bräuchte man die gleiche Konzentration an Substrat.
Mir ist gerade beim Schreiben eine Idee gekommen:
Einerseits muss ich für Vmax/2 ja auch bei erhöhter [E] in
absoluten Zahlen mehr Enzyme mit Substrat besetzen,
andererseits erhöht sich bei [E]-erhöhung ja auch die
Wahrscheinlichkeit, dass sich Enzym und Substrat in der Lösung
treffen/finden und binden können und deshalb steigt der
Km-Wert auch nicht. Ist letztere Überlegung richtig?
Ja.
Viele Grüße,
Stefan
- Ist es richtig, dass sich Vmax und dementsprechend Vmax/2
durch Erhöhung der Enzymkonzentration (nachfolgend [E]
genannt) erhöhen lässt?
Ja. In erster Näherung ist vmax proportional zur Enzymkonzentration.
- Laut meinem Lehrbuch verändert sich bei [E]-Erhöhung aber
nicht die Michaelis-Menten-Konstante (Km-Wert). Diese soll
angeblich unabhängig von der Enzymmolekülmenge bzw.
Enzymkonzentration bleiben und damit konstant sein.
Das ist auch korrekt.
Nach meiner Logik müsste es sich doch aber so verhalten: Der
Km-Wert gibt die Substratkonz. bei halbmaximaler
Geschwindikeit an, und diese halbmaximale Geschw. erziele ich
doch nur bei der Sättigung der Hälfte der Enzymmoleküle,
richtig?
Wieder richtig.
Als stark vereinfachtes Bsp.:
Es befinden sich 1000 Enzymmoleküle in meiner Lösung. Die
Substratkonz., die ich für die Besetzung von 500
Enzymmolekülen (und damit Vmax/2) brauche, sind gleich dem
Km-Wert.
Wenn ich jetzt in einem zweiten Versuchsansatz aber 4000
Enzymmoleküle hätte, dann müsste ich für Vmax/2 davon 2000 mit
Substrat besetzen
Richtig.
woraus ein gesteigerter Km resultieren müsste.
Falsch. Du brauchst im zweiten Fall die gleiche Zahl von Substratmolekülen, wie im ersten. Du musst bedenken, dass die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes erstens eine Gleichgewichtsreaktion ist und dass die Näherung, die dem von Dir genannten Zusammenhang zwischen Km und der Substratkonzentration zugrunde liegt, nur gültig ist, wenn das Substrat gegenüber dem Enzym in großem Überschuss vorliegt. Dann ist die relative Sättigung des Enzyms aber in guter Näherung von der Enzymkonzentration unabhängig.
Mir ist gerade beim Schreiben eine Idee gekommen:
Einerseits muss ich für Vmax/2 ja auch bei erhöhter [E] in
absoluten Zahlen mehr Enzyme mit Substrat besetzen,
andererseits erhöht sich bei [E]-erhöhung ja auch die
Wahrscheinlichkeit, dass sich Enzym und Substrat in der Lösung
treffen/finden und binden können und deshalb steigt der
Km-Wert auch nicht. Ist letztere Überlegung richtig?
Das ist genau die richtige Idee. Hier habe ich das schon mal aufgedröselt:
/t/enzymkinetik-michaelis-konstante/4833243/2